• 语文教案
  • 数学教案
  • 英语教案
  • 物理教案
  • 化学教案
  • 生物教案
  • 政治教案
  • 汗青 教案
  • 地舆 教案
  • 科学教案
  • 音乐教案
  • 美术教案
  • 幼儿教案
  • 综合教案
  • 您如今 的地位 :书业网 > 教案大年夜 大年夜 全 > 化学教案 > 正文

    生物化学教案 (5000字)

    来源 :书业网 时光 :2016-01-11

    根本 生物化学教案

    [解释 :?对于生物技能 、生物工程专业学生(第一类讲课 对象):讲课 学时70-76,实验 44-50学时;对于农学、园艺、资环、林学、食物 科学本科生(第二类讲课 对象):讲课 学时54-60,实验 30-46学时;?第一类讲课 对象理论学时取上限,第二类讲课 对象,理论学时取下限,具体由讲课 教师按照 学员实际 情况 合理控制 内容讲解 的难易程度 ,合理安排 课外功课 ,精确 把握进度,按期完成传授 教化 义务 。]

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级

    构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类

    氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染

    的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼

    吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,

    实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴

    定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底

    的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,

    学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功

    能可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、

    Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。

    每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    +-

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。

    2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷

    酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G 转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在

    细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    化学教案

    [解释 :?对于生物技能 、生物工程专业学生(第一类讲课 对象):讲课 学时70-76,实验 44-50学时;对于农学、园艺、资环、林学、食物 科学本科生(第二类讲课 对象):讲课 学时54-60,实验 30-46学时;?第一类讲课 对象理论学时取上限,第二类讲课 对象,理论学时取下限,具体由讲课 教师按照 学员实际 情况 合理控制 内容讲解 的难易程度 ,合理安排 课外功课 ,精确 把握进度,按期完成传授 教化 义务 。]

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟 ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”

    上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最

    新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的

    脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决

    问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团

    +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶

    体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转

    化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感

    染小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,)

    能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O

    高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    第一部分 :理论传授 教化 内容

    第一章 绪论 (1学时)

    1.解释 生物化学的概念、研究 内容及成长 ,使学生懂得 生物化学学科根本 内容;

    2.介绍生化常识 的应用 ,激发学生的进修 热忱 ;

    3.扼要 介绍进修 办法 (具体到某个章节)。

    第二章蛋白 质(10~12学时)

    本章重点:蛋白 质的分子构造 、重要 性质及构造 与功能 的关系。明白 蛋白 质构造 的不合 层次 之间的接洽 ,为进一步进修 酶和信息代谢奠定 根本

    1.关于氨基酸重点讲解 20种根本 氨基酸的构造 及重要 性质,留心 :

    (1)要肄业 生记住20种根本 氨基酸的构造 及三字母缩写。近年创造 谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代

    半胱氨酸,有证据注解 此氨基酸由终止暗码 UGA编码,可能是第21种蛋白 质氨基酸。

    (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单 介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。

    提问:pH=pKa时,缓冲才能 最大年夜 大年夜 ,等电点时缓冲才能 最小,为什么?His在心理 pH前提 下为什么是独一 具有缓冲才能 的氨基酸?

    (3)氨基酸的等电点计算 公式应用

    提问:不合 pH下的构成 分析 和电泳行动 ?

    pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,消融 度最小pH<pI时,氨基酸带正电荷,Aa-NH2解离成-NH3,向负极移动。

    (4)8种必须 氨基酸(记忆):

    Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

    (5)氨基酸的化学反响 强调介入 反响 的基团 +-

    2.蛋白 质的分子构造 :

    (1)解释 概念:一级构造 、构型与构象、二级构造 、酰胺平面、超二级构造 、三级构造 、构造 域、四级 构造 。

    (2)经由过程 示意图精讲解 各级构造 的特点 ,并结合 实例加深懂得 。重点应强调各级构造 层次 关系。 构造 层次 举例

    一级构造 : 胰岛素、牛胰RNase

    超二级构造 : 角蛋白 、弹性蛋白 、胶原蛋白

    三级构造 : 肌红蛋白

    四级构造 : 血红蛋白

    Δ实验 课过程 让部分 提早停止 的学生看α-螺旋构造 模型 ,并精讲特点 。

    (3)提问:区分单体蛋白 与寡聚蛋白 的重要 标记 ?(亚基之间结合 浸染 力:非共价建,二硫键例外 )

    单条肽链(肌红蛋白 、Rnase、胰岛素等)

    单体蛋白

    蛋白 质多条肽链(胰凝乳蛋白 酶)

    雷同 亚基(乳酸脱氢酶α4)

    寡聚蛋白 不合 亚基(血红蛋白 α2β2)

    (4)蛋白 质分子构造 与功能 的系

    一级构造 与功能 的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高等 构造 与功能 的关系,重要 讲解 牛胰核糖核酸酶变性复性实验 。

    把握真正内涵 :一级构造 由基因决定 ,一级构造 含有高等 构造 信息:最多氢键、疏水基团包埋、亲水

    基团外露、最多离子键、融洽的范德华浸染 是能量最低事理 具体表示 ,多肽盘卷折叠的动力。

    3.蛋白 质的重要 性质

    (1)蛋白 质胶体溶液稳定 性重要 成分 :?球状蛋白 分子外面 水化膜;?同性电荷排斥 。

    (2)蛋白 质的沉淀浸染 :盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的事理

    (3)蛋白 质的变性与复性的概念

    (4)色彩 反响 ,简介几种蛋白 质含量的测定办法 。列表比较 :

    紫外接收 法、双缩脲法、福林酚法等办法 的特点 ,应用 范围 。

    第三章 酶(8-9学时)

    本章重点:酶的浸染 特点 、酶的催化机理、影响酶促反响 速度的成分 ,较体系 地控制 酶的一般常识 ,为进修 物质 代谢奠定 根本 ;

    1.解释 概念:酶的专一性、简单 蛋白 酶、结合 蛋白 酶、赞助 因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系 、必须 基团、酶的活性中心 、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶;

    2.酶按反响 性质分成6大年夜 大年夜 类:每一类写出反响 通mei式并举一具体的代谢反响 例子。如:氧化还原酶类氧化还原酶类:A·2H+B←→A+B·2H

    具编制 子:激烈 活动 肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

    六大年夜 大年夜 类酶的记忆技能 :氧转水,裂异合

    思虑 题:催化ATP+G←→G-6-P+ADP反响 的酶是那一类酶?蛋白 酶属于哪类?淀粉酶?

    3.酶的化学本质 :

    (1)是蛋白 质:酶的性质相符 蛋白 质的特点 ,为主,80年代 以前的书本 都认为 酶的本质 就是蛋白 质。

    (2)是RNA:新创造 的某些酶的成分是RNA,称为核酶。

    比较 而言,蛋白 质作为的酶种类多,数量 大年夜 大年夜 ,效力 高,是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单 介绍关于核酶研究 的重要 文献,研究 意义,引起兴趣 ,使学有余力的同窗 有可能更多懂得 。

    4.关于酶的浸染 机理:

    (1)中间 复合物学说:解释 酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反响 。

    ?内容:(以单底物单产品 的生化反响 为例:S←→P),酶起首 与底物形成过渡态的中间 复合物,进而分化 成为产品 和酶,从而降低 了反响 的活化能。用方程式表示 为: E+S?[ES]?E+P

    ?v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特点 :

    (2)浸染 专一性的机制:锁钥学说:解释 酶专一性的理论,比较 形象,但是明显 存在缺点 ,即它把酶分子构象看的一成不变,这与事实不符。

    引导 契合学说:锁钥学根本 上而提出的一种理论。它认为 ,酶的活性中心 与底物的构造 就似乎 手与手套的关系一样。该理论已获得 实验 上的证实。

    (3)关于酶与底物具体浸染 的办法 :全部 用于解释 酶的高效性,不合 的酶实用 于不合 的类型,但邻近 与

    定向效应类型是共有的。

    RNase或溶菌酶为例进行小结。

    5.讲解 酶促反响 速度的影响成分 时,应用 各成分 对反响 速度曲线来进行阐述 并分析 机理

    ?若何 根据 中间 复合物学说推导米氏方程,精讲,时刻表示 科学工作者处理 实验 成果 的思惟

    ?关于可逆克制 浸染 ,最后将三种克制 浸染 比较 小结:

    Km Vm

    竞争性的克制 剂 ↑ 不变

    非竞争性克制 剂 不变 ↓

    反竞争性克制 剂 ↓ ↓

    6.酶的活力 :酶催化底物变革 为产品 的才能 ,称为酶活力 。酶活性的大年夜 大年夜 小用活力 单位 (U)表示 ,其定义 为:在最适前提 下,单位 时光 内催化必定 量的底物转化成产品 的酶量。

    国际标准 活力 单位 的定义 为:在标准 前提 (25℃、最适PH、底物过量)下,1分钟催化1μmol底物转化成产品 的酶的量,就是1个活力 单位 ,举例。

    有些情况 下用国际标准 活力 单位 不便利 ,则用习惯单位 。例如淀粉酶、蛋白 酶等。

    刚开端 接触这个概念时不大年夜 大年夜 习惯,因为日常平常 我们衡量 物质 的量都是用重量和体积。关键 在于“活性”上,举例,密闭的酶制剂。

    7.关于别构酶:(1)别构效应的心理 意义:酶对底物量的变革 十分敏感。举例:对米氏酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=81,即[S]进步 了81倍,v才进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很迟缓 。而对于一般的别构酶而言,[S]90%Vm/[S]10%Vm=3,意思是[S]只要进步 了3倍,v就能进步 9倍,解释 酶对[S]的变革 很敏感。

    (2)别构效应的机制:

    ?序变模型 (KNF):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 同处于一条亚基上的别构酶。

    ?齐变模型 (MWC):此模型 适应 于活性中心 和别构中心 分别 处于不合 亚基上的别构酶。血红蛋白 的功能 可以用此模型 解释 。

    (3)具编制 子:Asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶(ATCase)催化的反响 :

    ATCase

    Asp + 氨甲酰磷酸 → 氨甲酰Asp → CTP

    构成 :12亚基,6个催化亚基,C表示 ;6个调节亚基,R表示 。对称分列 ,图示。

    动力学特点 :双底物反响 ,固定氨甲酰磷酸,变革 [Asp],其s-v图为S形,是别构酶。

    效应物:S(底物、同促、正协同)、ATP(异促、正协同、“S”曲线左移)、CTP(异促、负协同、“S”曲线右移),图示。

    8.关于抗体酶作简单 介绍时,重要 留心 以下几方面:

    (1)概念:具有催化活性的一类免疫球蛋白 ;

    (2)抗体与酶的异同;

    都是蛋白 质

    都有特异性

    一般酶不克不及 被引导 ,即持家基因编码的酶在细胞从生到去世 根本 恒定;并且 种类有限。抗体则不然 ,抗体可以引导 ,只有在抗原存在时它才产生 ,并且 种类无穷 。

    (3) 应用 前景 :

    第三章 核酸(6学时)

    本章重点:DNA的分子构造 和核酸的重要 理化性质,为进一步进修 核酸的代谢奠定 根本

    1.简单 介绍核酸的创造 及研究 汗青 ,使学生懂得 核酸化学的研究 概况,精讲HGP,引起学生兴趣 。

    2.关于DNA的生物学功能 ,介绍重要 的实验 ,早年 人科学研究 的思路 方面启发 学生:

    1890年瑞典科学家Fischer从浓细胞中创造 酸不溶物质 ,定名 为核酸;1928年,英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染 小鼠实验 ;1944年,O.T.Avery(美)肺炎链球菌的转化实验 ;1952年,美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 。

    3.关于核酸的分子构造 ,重点讲解 :

    (1)B-DNA双螺旋构造 模型 的特点 、稳定 成分 及意义,提示 同窗 留心 与蛋白 质的α-螺旋相差别 记忆。实验 课中短时光 让学生看DNA双螺旋构造 模型 ,精讲其特点 。

    (2)DNA的超螺旋:

    ?正超螺旋:左手超螺旋,是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋,用绳索 示意,非天然 选择,晦气 于基因表达。

    ?负超螺旋:右手超螺旋,是B-DNA减弱 螺旋形成的超螺旋,用两条拧紧的细绳示意,利于基因表达。 (3)tRNA三叶草型的二级构造 特点 ,图示

    (4)真核生物与原核生物mRNA构造 的差别

    ?留心 经由过程 展示 图片讲解 ,看重 层次 清楚 !

    4.DNA的熔点(Tm),分析 影响Tm的成分 :

    (1)DNA分子中的碱基比:G-C%/A-T%↑Tm↑,原因是G?C,A=T,经验公式:G-C%=(Tm-69.3)*244

    (2)介质的离子强度:I↑Tm↑。

    (3)DNA复杂 度↑Tm↑

    5.DNA双脱氧末尾 终止法测序事理 简介:Fred.Sanger生命 科学的开山祖师 。有生之年两获诺贝尔奖(罕有 )。

    第五章 维生素的构造 与功能 (2学时)

    重点讲解 几种重要 辅酶(辅基)的构造 及在酶促反响 中的浸染 机制:NAD+和NADP+、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5'-脱氧腺苷、维生素C、硫辛酸。

    第六章 生物膜的构成 与构造 (5学时)

    本章重点:生物膜的五大年夜 大年夜 构造 特点 与功能

    生物膜的分子构造 模型 重要 讲解 流动镶嵌模型 及其成长 。

    举例精讲生物膜运输功能

    (1)Na,K-ATPase工作机理

    (2)次级主动 转运:葡萄糖的跨膜运输

    (3)大年夜 大年夜 分子的吞噬、胞饮

    生物膜的旗子 暗记 转导功能 :简单 介绍第二信息学源(G蛋白 )。 ++

    第七章 生物氧化(5学时)

    本章重点:电子传递链和氧化磷酸化浸染 概念、机理,明白 物质 代谢与能量代谢的关系

    1.高能化合物:ATP在传递能量方面起着转运站的浸染 ,它是能量的携带者和转运者,因为 细胞内含量极少 ,弗成 能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易高兴 组织(如肌肉、脑、神经)独一 的能起临时 储能浸染 的物质 。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质 。

    2.关于呼吸链:电子传递体构造 及分布 和功能 特点

    电子传递体次序 (图示):?电子传偏向 决定 成分 :氧化还原电位(须要 前提 );电子传递依次性成分 :酶专一性(充分 前提 );?电子传递机理。

    电子传递克制 剂:鱼藤酮、寡霉素、抗生素等。

    3.关于氧化磷酸化

    (1)留心 分析 氧化磷酸化与底物程度 磷酸化的差别

    (2)氧化磷酸化的偶联部位与P/O比(强疗养 论计算 值,懂得 实验 成果 值)

    (3)精讲化学偶联假说、构象偶联假说,重点讲解 化学渗入渗出 学说(见图)

    实验 证据:

    ?氧化磷酸化时基质内的PH值高于基质外的,解释 基质内的H+少

    ?不进行氧化时,或阻断电子传递,工资 造成膜两侧pH梯度,则也有ATP生成。

    ?提取纯化的电子载体,从新 组装到人工膜上,促使质子泵出(或泵进),Fo-F1复合体应用 质子势反向转运H+的同时合成ATP。

    (4)氧化磷酸化的解偶联剂和克制 剂

    提问:给小鼠适量打针 2,4-二硝基苯酚,若不去世 会有何现象?

    4.其他氧化酶体系 (自学):留心 抗氰氧化、多酚氧化酶门路 的特点 和生物学意义。

    第八章 糖代谢 (10学时)

    本章重点:糖酵解、三羧酸轮回 的反响 过程 及生物学意义;磷酸戊糖门路 的特点 及生物学意义;蔗糖和淀粉的合成,明白 生物体内糖代谢的根本 门路 。

    1.简单 介绍生物体内的糖类,因为这一部分 内容与有机化学雷同 ,并且 学时有限,只做简单 介绍

    2.单糖分化 代谢:酵解(合营 门路 )、三羧酸轮回 (最后氧化门路 )、磷酸戊糖门路 等,从细胞定位、反响 过程 、能量计算 、生物学意义、调控几个方面讲解

    3.一分子葡萄糖彻底氧化产生 的ATP数量 ?

    在肝脏中净产生 :38ATP

    在骨骼肌、脑细胞中,净产生 :36ATP

    甘油磷酸穿梭,1个NADH生成2个ATP

    苹果酸穿梭,1个NADH生成3个ATP

    [生化第二版与第一版不一 样,以第二版为主讲解 ,简单 介绍第二版的新进展:

    葡萄糖分化 经由过程 糖酵和三羧酸轮回 形成的ATP可GTP的分子数,根据 化学计算 可以获得 明白 的答复 。然则 氧化磷酸化产生 的ATP分子数理论计算 值,在实验 测定中测不准 。因为质子泵、ATP合成以及代谢物的转运过程 ,线粒体受损;其二,呼吸岔路歧路 无法去除;其三,测定体系 弗成 能完全 与活体等同。何况 ,并不须要 是完全 的数值甚至不须要 是固定值。根据 当前最新测定,H经NADH还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶从线粒体内膜基质泵到内膜外侧的细胞溶胶一侧时,一对电子泵出的质子数依次为4、2和4。合成一个ATP分子是由3个H经由过程 ATP合酶所驱动。多余 的一个H可能用于将ATP从基质运往膜外细胞溶胶。是以 一对电子从NADH传至O2,所产生 的ATP分子数是2.5个(理论值为3)。在细胞色素还原酶的程度 进入电子传递链的电子,例如琥珀酸,或细胞溶胶中的NADH,它们的电子对只产生 1.5个ATP分子。如许 ,当一分于葡萄糖彻底氧化为CO2和水所获得 的ATP分子数和以前 传统的统计数(36个ATP)少了6个ATP分子,成为30个。在30个ATP分子中,26个是由氧化磷酸化浸染 生成的。所以,一般情况 下仍按照 原有程度 计算 。] +++

    4. 糖异生浸染 :非糖类物质 经由过程 EMP的逆过程 生成单糖(G)的过程 。非糖类物质 重要 有乳酸、甘油、Aa等。最旺盛 的场合 是肝细胞的胞浆。

    (1)同窗 们课后写出EMP逆行的全过程 (留心 关键 步调 、关键 酶)

    (2)以氨基酸为原料生成糖:转氨或脱氨;丙酮酸羧化之路;EMP逆行;Asp→草酰乙酸→PEP→G

    转氨或脱氨 TCA 丙酮酸羧化之路 EMP逆行

    Glu----------→α-酮戊二酸-----→草酰乙酸------------- ----→PEP--------------→G

    转氨或脱氨 EMP逆行

    Ala--------------→丙酮酸---------------→G

    ?从本章开端 ,留心 查阅有关材料 ,完成糖、脂、蛋白 质、核酸四大年夜 大年夜 类物质 代谢相接洽 关系 络图。(期末上缴任课教师,作为日常平常 重要 考察 内容之一)

    第九章脂类代谢 (4学时)

    本章重点:脂肪酸的β-氧化与从头合成,明白 糖代谢与脂代谢的关系。

    1.偶数、饱和脂肪酸的β-氧化:过程 分为活化与转运、线粒体内β-氧化2步。产品 是少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。

    (1)脂肪酸的活化与转运:将胞浆中的脂肪酸变成 线粒体中的脂酰CoA,由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶合营 完成。全部 过程 图示:简捷、清楚 清楚 明了 、教师要看重 精确 引导 。活化过程 能耗:花费 2分子ATP;部位:细胞质。

    (2)线粒体内的β-氧化:分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。成果 是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。(特别 留心 烯脂酰CoA水合酶的高度专一性:只认反式双键,) 能量核算:1个FADH2、1个NADH+H+一共相当于5分子ATP。

    (3)脂肪酸完全 氧化成CO2和H2O的过程 以及能量核算

    脂肪酸+HSCoA(胞浆)----→活化、转运脂酰CoA(线粒体)---→β-氧化 乙酰CoA--→TCA CO2+H2O高等 脂肪酸(2n):活化、转运1次:花费 2个ATP;β-氧化n-1次:产生 (n-1)?5个ATP,生成n个乙酰CoA,经由 n次TCA:产生 n?12个ATP

    总产量:17?(n-7)个ATP

    例如:硬脂酸18:0,n=9,可以产生 17*9-7=146个ATP(留为功课 )

    2.奇数饱和脂肪酸的β-氧化:

    前面的过程 与偶数、饱和脂肪酸的β-氧化雷同 ,只是最后产生 1分子的丙酰CoA而不是乙酰CoA,它将进一步变成 琥珀酰CoA,进入TCA。

    脂肪酸的“从头合成”门路 :

    先讲原料来源 门路 :丙酮酸→乙酰CoA

    脂肪酸合成酶系:多酶体系 ,效力 极高。酶体系 是多种、多个酶互相 嵌合而成的较大年夜 大年夜 颗粒。该体系 以ACP为核心 ,在它四周 有次序 的分列 着合成脂肪酸的各类 酶,跟着 ACP的迁徙 改变 ,依次产生 上述各类 反响 。每一步反响 的底物正好是上一步反响 的产品 ,是以 ,效力 极高,且便于调节。

    “从头合成”过程 ,物质 、酶、过程 。增长 的过程 :软脂酰ACP的水解。

    列表总结从头合成与β-氧化的比较

    乙醛酸轮回 的反响 过程 、部位、生物学意义,提问:乙醛酸轮回 与三羧酸轮回 的接洽 ?

    第十章 蛋白 质的酶促降解和氨基酸代谢 (7学时)

    本章重点:氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成,明白 碳代谢与氮代谢之间的关系。

    1.食物中的蛋白 质在小肠被一系列的蛋白 酶浸染 后,水解成AA,才能 被小肠上皮细胞所接收 。AA在细胞内可以经由过程 下列门路 进一步分化 ,也可以从新 被合成,而蛋白 质的合成则放到后面去讲。

    2.脱氨基浸染 (氧化脱氨基、转氨基浸染 、结合 脱氨基浸染 ),产品 是α-酮酸。个中 结合 脱氨基浸染 是氧化脱氨和转氨的集优化,即L-Glu脱氢酶活性高,谷Ⅹ转氨酶种类多,是以 两者的结合 是广泛 而彻底的氨基处理 办法 ,可逆反响 。

    3.AA的脱羧浸染 :由氨基酸脱酸酶催化,辅酶也是磷酸吡哆醛,产品 是胺(多半 具有毒性和强烈的心理 效应),以Glu为例。

    4.氨基酸的生物合成要解释 各族的碳骨架及其来源

    功课 :画图 显示各类 AA的扼要 合成路过

    第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢 (3学时)

    本章重点:核酸的酶促降解及核苷酸的合成

    1.核酸的分化 代谢及核苷酸的生物合成,而核酸的生物合成(复制、转录等)将在后面胪陈 。 2.不合 种类的生物分化 嘌呤碱的才能 不合 ,是以 ,终产品 也不合 :

    排尿酸动物:灵长类、鸟类、虫豸 、排尿酸爬虫类

    排尿囊素动物:哺乳动物(灵长类除外)、腹足类

    排尿囊酸动物:硬骨鱼类

    排尿素动物:大年夜 大年夜 多半 鱼类、两栖类

    某些低等动物能将尿素进一步分化 成NH3和CO2排出

    植物分化 嘌呤的门路 与动物类似 ,产生 各类 中间 产品 (尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3)

    生物分化 嘌呤类物质 ,生成NH3、CO2及有机酸(甲酸、乙酸、乳酸、等)

    3.嘧啶分化 生成的β-氨基酸可以部分 清除 体外也可以进一步分化 。

    4.核苷酸的生物合成:从头合成门路 +解救 门路

    (1)嘌呤核苷酸的合成(AMP、GMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的直接肇端 物,在PRPP上添加原料合成碱基,核苷酸也合成了。

    ?嘌呤环上的原子来源 :

    (2)嘧啶核苷酸的合成(CMP、UMP):过程 复杂 ,重要 控制 2点:

    ?PRPP是合成的间接肇端 物,先合成嘧啶环再加到PRPP上。

    ?嘧啶环的原子来源 。

    第十二章 核酸的生物合成 (3-4学时)

    本章重点:DNA的复制及转录,明白 DNA及RNA生物合成的特点 。

    1.关于DNA复制

    先讲DNA复制的一般规律

    (1)DNA的半保存 复制及实验 证据

    (2)须要 模板和引物,底物是Dntp

    (3)复制的偏向

    (4)有固定的肇端 点,常日 是双向复制,也有单向复制的

    (5)复制是在解链(局部)根本 长进 行的

    (6)复制是半不持续 的

    介入 DNA复制的酶和蛋白 质因子

    原核细胞DNA的复制过程 ,先应用 多媒体放一遍全部 动画过程 ,再一步一步讲,最后全部 再放一遍过程

    真核与原核生物DNA复制的比较

    2.逆转录:逆转录酶及其催化特点 ;逆转录过程 ;cDNA

    3.DNA的突变、DNA的毁伤 修复简介

    4.应用 多媒体动画后果 讲解 原核细胞RNA的转录过程 ,及RNA的复制

    第十三章 蛋白 质的生物合成 (4学时)

    本章重点:蛋白 质生物合成体系 及过程 ,明白 其特点 及与核酸的关系。

    1.蛋白 质合成体系 :mRNA、遗传暗码 、核糖体、tRNA。

    2.应用 多媒体动画后果 讲解 大年夜 大年夜 肠杆菌蛋白 质的合成过程

    (1)肽链合成的肇端 :SD序列、肇端 氨酰-tRNA、肇端 复合物的形成

    (2)肽链的延长 :进位、转肽、移位

    (3)肽链合成的终止和释放

    4.能量计算

    三、真核生物蛋白 质的合成(与原核生物比较 介绍,简介)

    第十四章 细胞代谢和基因表达的调控 (3学时)

    本章重点:酶活性及酶合成的调节,明白 两种调节在代谢上的重要 性。

    1.代谢门路 的互相 关系:属复习 性质,调动学生一路 总结

    功课 :画图 表示 各代谢门路 的互相 关系

    2.代谢调节重要 讲解 酶程度 调节

    ?酶活性调节:共价润饰 调节、酶原激活、反馈克制 、前馈激活

    ?酶合成的调节:基因表达的调控(转录)-把持 子模型

    3.(简介)辅因子的调节及金属离子浓度的调节

    第二部分 实验 传授 教化 内容

    生物化学实验 是生化传授 教化 重要 的构成 部分 。生化实验 技能 广泛 用于生命 科学很多 范畴 研究 。

    经由过程 实验 课的传授 教化 ,使学生控制 比色、层析、电泳、离心等生物化学根本 实验 办法 的事理 和操作技能 ,学会选择精确 的办法 进行生物材料 中多种物质 的分别 、提纯及剖断 ,培养 学生严谨的科学立场 分析 、解决问题的才能 。同时经由过程 实验 加深学生对生物化学根本 理论的懂得 。根据 实际 情况 选择13个实验 ,学时数为30-50学时。

    实验 内容(?为开设实验 传授 教化 内容)

    一、糖类

    1. 还原糖的测定(斐林试剂比色法)

    ?2.可溶性糖的硅胶G薄层层析

    二、蛋白 质及氨基酸

    ?3.双缩脲法测定蛋白 质含量

    ?4.Folin酚法测定蛋白 质含量(研究 生开设)

    ?5.薄层层析法分别 剖断 氨基酸

    6.蛋白 质的两性反响 和等电点测定

    7.玉米种子中赖氨酸含量的快速测定

    8.谷物种子中色氨酸含量的测定

    ?9.醋酸纤维薄膜电泳分别 血清蛋白 质

    ?10.PAGE分别 同工酶

    ?11.SDS-PAGE分别 小麦籽粒HMW-GS(研究 生开设)

    三、核酸

    12.酵母核糖核苷酸的提取和测定

    ?13.DNA的提取和测定(研究 生开设)

    四、脂类

    14.反向纸层析法分别 不饱和脂肪酸

    15.索氏抽提法测定粗脂肪含量

    五、酶

    ?16.影响酶浸染 的成分

    17.淀粉酶活性测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)

    ?18.过氧化物酶同工酶聚丙烯酰胺凝胶电泳

    19.硝酸还原酶的测定

    20.脲酶Km值的测定

    六、维生素

    21.柱层析法吸附分别 胡萝卜素

    ?22.植物材料 中维生素C含量测定

    七、代谢

    23.丙酮酸的测定

    24.生物体内的转氨基浸染

    ?25.琥珀酸脱氢酶的浸染 与竞争性克制 (研究 生开设)

    七、传授 教化 中应留心 的问题

    1、对涉及到的有关细胞,有机化学等常识 要恰当 复习 。

    2、讲课 中要应用 比方 ,描述 等办法 使抽象问题形象化。

    3、要凸起 大年夜 大年夜 小构造 与功能 的关系和蛋白 质(酶)构象的可变性。

    4、要留心 代谢门路 的接洽 性。

    5、要强调学生按时完成功 课

    6、实验 传授 教化 要注严惩 法 的传授 。

    八、测验 内容及办法 的要乞降 提示

    测验 内容为本大年夜 大年夜 纲规定 内容,办法 为闭卷测验 。满分100分,个中 理论部分 70%,日常平常 考察 5%,实验 部分 25%。

    九、应用 教材参考书目提示

    教材:《根本 生物化学》王金胜主编,中国林业出版 社,“15”筹划 教材 ,2003年9月出版 ,ISBN 7-5038-3519-2。

    配套习题集:《根本 生物化学习题集》 王冬梅 主编,“十五”筹划 教材,中国林业出版 社,ISBN 7-5038-3547-8。

    参考书:?《生物化学》 沈 桐 王镜研 主编 2001,“21”世纪教材 ,中国教导 出版 社

    ?《现代生物化学》于天然 主编,十五筹划 教材,轻工业出版 社,2001年出版

    ?《通俗 生物化学》 郑 集 陈钧辉 主编(第三版)高等 教导 出版 社,2001年4月。

    主讲教师:

    潘登奎 男,传授 (在读博士),1957年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作20年

    郭春绒 女,传授 (硕士卒业 ),1960年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作16年

    范月仙 女,传授 ,1954年生,从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作26年

    杨致芬 女,讲师(硕士卒业 ), 从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    杨致荣 女,助教(硕士卒业 ),从事大年夜 大年夜 学传授 教化 工作4年

    真人斗地主蛙蛙游戏 金佰利娱乐_金佰利国际娱乐 久发娱乐_欢迎您 加州真人娱乐 美高梅国际官网|美高梅国际官网 太阳城真人 米橙娱乐_米橙娱乐平台 姚记真人娱乐 姚记娱乐代理 必赢在线娱乐_实力平台_网站入口